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0240-8813
parution suspendue
An international journal of food science and technology
 

 ARTICLE VOL 24/3 - 2004  - pp.193-205  - doi:10.3166/sda.24.193-205
TITLE
Casein phosphatase activities in some lactic acid bacteria

RÉSUMÉ

Mise en évidence d'activités caséine phosphatases chez plusieurs souches de bactéries lactiques Des activités caséine phosphatases endocellulaires et pariétales, mesurées par la déphosphorylation d'un substrat spécifique ([32P]caséine), ont été retrouvées chez plusieurs souches de bactéries lactiques largement utilisées en industrie fromagère (trois souches de Lactococcus lactis, deux souches de Lactobacillus helveticus et une souche de Streptococcus thermophilus). À l'inverse, la souche testée de Lactobacillus plantarum ne présentait aucune activité phosphatase notable. La souche de L. lactis ayant les meilleures activités au cours de sa croissance a été retenue pour les études de caractérisation enzymatique. L'activité endocellulaire était une phosphatase alcaline (pH optimum de 8) fortement dépendante du magnésium et inhibée par 20 mM de fluorure de sodium. L'activité pariétale consistait en une phosphatase acide (pH optimum de 4,5) très peu affectée par la présence de magnésium et de NaF. Ces deux enzymes étaient différemment inhibées par d'autres composés du lait ou du fromage (phosphate, calcium, chlorure de sodium), l'activité pariétale étant toujours moins affectée que l'activité endocellulaire. Les deux enzymes ont déphosphorylé de manière significative de la caséine totale à pH 6,6, pH initial du lait et peuvent donc apparaître comme des sources potentielles d'activités phosphatases en technologie fromagère.

ABSTRACT

Intracellular and cell-wall casein phosphatase activities were identified in 6 strains of lactic acid bacteria (three strains of Lactococcus lactis, two strains of Lactobacillus helveticus and one strain of Streptococcus thermophilus) habitually used in cheese making. At the opposite, the tested strain of Lactobacillus plantarum did not exhibited significant activity. Casein phosphatase activity was assayed through the dephosphorylation of a specific substrate : [32P]casein. One strain of L. lactis that appeared to have the most significant activity during growth was chosen for further investigation. Intracellular activity was an alkaline phosphatase (optimum pH 8) which proved strongly dependent on the presence of magnesium and was highly inhibited with 20 mM sodium fluoride. Cell-wall activity was an acid phosphatase (optimum pH 4.5) only marginally affected by magnesium and NaF. Both enzymes were differentially inhibited by phosphate, calcium and sodium chloride which are present in high concentration in milk and cheese, the cell-wall one being always less affected. Both enzymes were able to significantly dephosphorylate total casein at pH 6.6, physiological pH of milk, and then could be potential sources of phosphatases for cheese processing.

AUTEUR(S)
P. JOLIVET, S. GUIZELIN, E. SEZNEC, J.-M. SOULIÉ

MOTS-CLÉS
activité caséine phosphatase, bactéries lactiques, caséines, déphosphorylation.

KEYWORDS
casein phosphatase activity, lactic acid bacteria, caseins, dephosphorylation.

LANGUE DE L'ARTICLE
Anglais

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