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Sciences des Aliments

0240-8813
parution suspendue
An international journal of food science and technology
 

 ARTICLE VOL 20/1 - 2000  - pp.111-117  - doi:10.3166/sda.20.111-117
TITRE
Études biochimiques et physiologiques d'une « heat shock protein » de faible poids moléculaire d'une bactérie lactique

RÉSUMÉ

Oenococcus oeni est la bactérie lactique principalement responsable de la fermentation malolactique des vins. La synthèse d'une protéine de 18 kDa Lo18, appartenant à la famille des « small heat shock proteins » (smHSPs), est fortement induite par de multiples stress et durant la phase stationnaire de croissance. Des fractionnements cellulaires suivis d'« immunoblots » avec des anticorps dirigés contre Lo18 ont montré qu'une fraction de la protéine est associée à la membrane cytoplasmique de O. oeni par des liaisons faibles de type protéine-protéine. Par ailleurs, des gradients d'acrylamide en conditions non dénaturantes ont montré que la forme native de Lo18 s'organise en une structure multimérique d'au moins trois sous-unités. Lo18 a été purifiée par un système de fusion traductionnelle. L'obtention de Lo18 pure nous a permis de mettre en évidence son activité de chaperon in vitro, qui se caractérise par une diminution de l'agrégation thermique de la citrate synthase à 45 °C.

ABSTRACT

Biochemical and physiological studies of a small heat shock protein from a lactic acid bacterium. Oenococcus oeni is the lactic acid bacterium mostly responsible for malolactic fermentation in wine. Among the major heat shock proteins from O. oeni, the synthesis of the 18 kDa protein called Lo18 was found to be markedly induced in several kinds of stress and during stationary growth phase. Cellular fractionation and Western Blot showed that Lo18 is peripherally associated with the membrane in O. oeni. Furthermore, non denaturing gel electrophoresis showed that Lo18 assembles into multimeric structures of three or more subunits. Lo18 was purified and in vitro chaperone activity was showed. This activity is characterised by a diminution of citrate synthase thermal aggregation.

AUTEUR(S)
Françoise DELMAS, Charles DIVIÈS, Jean GUZZO

MOTS-CLÉS
Oenococcus oeni, stress, protéine de choc thermique de faible poids moléculaire, chaperon.

KEYWORDS
Oenococcus oeni, stress, small heat shock protein, chaperone.

LANGUE DE L'ARTICLE
Français

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